PENINGKATAN KESTABILAN ENZIM PROTEASE DARI Bacillus subtilis ITBCCB148 DENGAN MODIFIKASI KIMIA MENGGUNAKAN SITRAKONAT ANHIDRIDA

Nanik Suwarso, 1327011028 (2015) PENINGKATAN KESTABILAN ENZIM PROTEASE DARI Bacillus subtilis ITBCCB148 DENGAN MODIFIKASI KIMIA MENGGUNAKAN SITRAKONAT ANHIDRIDA. Other thesis, Universitas Lampung.

[img]
Preview
Text
ABSTRACT.pdf

Download (54Kb) | Preview
[img]
Preview
Text
ABSTRAK.pdf

Download (54Kb) | Preview
[img]
Preview
Text
COVER DALAM.pdf

Download (51Kb) | Preview
[img]
Preview
Text
COVER LUAR.pdf

Download (51Kb) | Preview
[img]
Preview
Text
DAFTAR GAMBAR.pdf

Download (42Kb) | Preview
[img]
Preview
Text
DAFTAR ISI.pdf

Download (95Kb) | Preview
[img]
Preview
Text
DAFTAR LAMPIRAN.pdf

Download (89Kb) | Preview
[img]
Preview
Text
DAFTAR TABEL.pdf

Download (89Kb) | Preview
[img]
Preview
Text
HALAMAN PERSETUJUAN.pdf

Download (107Kb) | Preview
[img]
Preview
Text
HALAMAN PENGESAHAN.pdf

Download (113Kb) | Preview
[img]
Preview
Text
MOTO.pdf

Download (22Kb) | Preview
[img]
Preview
Text
PERNYATAAN.pdf

Download (110Kb) | Preview
[img]
Preview
Text
PERSEMBAHAN.pdf

Download (13Kb) | Preview
[img]
Preview
Text
RIWAYAT HIDUP.pdf

Download (5Kb) | Preview
[img]
Preview
Text
SANWACANA.pdf

Download (84Kb) | Preview
[img]
Preview
Text
BAB I.pdf

Download (46Kb) | Preview
[img]
Preview
Text
BAB II.pdf

Download (323Kb) | Preview
[img]
Preview
Text
BAB III.pdf

Download (246Kb) | Preview
[img] Text
BAB IV.pdf
Restricted to Registered users only

Download (275Kb)
[img]
Preview
Text
BAB V.pdf

Download (83Kb) | Preview
[img]
Preview
Text
DAFTAR PUSTAKA.pdf

Download (109Kb) | Preview

Abstrak

protein menjadi asam amino dan banyak digunakan pada proses industri dalam keadaan yang stabil pada suhu dan pH yang ekstrim. Sehingga penelitian dilakukan dengan tujuan untuk meningkatkan stabilitas enzim protease dari bakteri Bacillus subtilis ITBCCB148 dengan modifikasi kimia menggunakan sitrakonat anhidrida. Untuk mencapai tujuan tersebut, dilakukan produksi, isolasi, pemurnian, modifikasi kimia menggunakan sitrakonat anhidrida dan karakterisasi enzim protease hasil pemurnian dan enzim protease hasil modifikasi. Hasil penelitian menunjukkan bahwa aktivitas spesifik enzim protease hasil pemurnian 1.006,648 U/mg, meningkat 14 kali dibandingkan dengan ekstrak kasar enzim yang mempunyai aktivitas spesifik 70,352 U/mg. Enzim hasil pemurnian ini mempunyai pH optimum 6,5; suhu optimum 50oC; KM = 23,565 mg/mL substrat; Vmaks = 434,783 μmol/mL.menit; ki = 0,085 menit-1; t1/2 = 8,153 menit dan ΔGi = 96,944 KJ/mol. Enzim hasil modifikasi menggunakan sitrakonat anhidrida dengan derajat modifikasi 65, 70 dan 75% mempunyai pH optimum 7,0; suhu optimum 55oC; KM berturut-turut sebagai berikut: 11,658; 13,300 dan 14,571 mg/mL substrat; Vmaks berturut-turut sebagai berikut: 243,902; 250,000 dan 285,714 μmol mL-1 menit-1; ki berturut-turut sebagai berikut: 0,081; 0,079 dan 0,071 menit-1; waktu paruh (t1/2) berturut-turut sebagai berikut: 8,556; 8,772 dan 9,760 menit; ΔGi berturut-turut sebagai berikut: 98,584; 98,688 dan 98,980 kJ mol-1. Modifikasi kimia enzim protease dari Bacillus subtilis ITBCCB148 menggunakan sitrakonat anhidrida dapat meningkatkan stabilitas termal sebesar 1,0-1,2 kali yang dapat dilihat dari penurunan nilai ki, peningkatan waktu paruh dan ΔGi. Kata kunci : Bacillus subtilis ITBCCB148, Protease, Modifikasi kimia, Sitrakonat anhidrida Abstrak Bahasa Inggris Protease is extracellular enzymes which hydrolysis molecular protein became amino acid and it is almost used in industrial process which it has work in extreme temperature and pH. So the research was aimed to increase stability protease from Bacillus subtilis ITBCCB148 by chemical modification with citraconic anhydride. To approach this aims, the production, isolation, pirufication, modification and characterization purified protease enzyme were done. The result showed that the native enzyme has specific activity 1,006.648 U/mg, the pureness increase 14 times than the extract of rough enzyme with specific activity 70.352 U/mg. This enzyme has optimum pH 6,5; optimum temperature 50oC; KM = 23.565 mg/mL substrate; Vmaks = 434.783 μmol/mL.minutes; ki = 0.085 minutes-1; t1/2 = 8.153 minutes and ΔGi = 96.944 kJ/mol. The modified enzymes with citraconic anhydride produced modified enzyme with the modification degre 65; 70 and 75% has optimum pH 7,0; optimum temperature 55oC; were shown with the following data KM: 11,658; 13.300 and 14.571 mg/mL substrate; Vmaks: 243.902; 250.000 and 285.714 μmol mL-1 minutes-1; ki: 0.081; 0.079 and 0.071 minutes-1; half time (t1/2): 8.556; 8.772 and 9.760 minutes; ΔGi: 98.584; 98.688 and 98.980 kJ mol-1. The chemical modification on the purified protease enzyme from Bacillus subtilis ITBCCB148 with citraconic anhydride has been able to increase the termal stability 1.0-1.2 times with the descreasing of value ki, and increasing of half time and ΔGi. Keywords : Bacillus subtilis ITBCCB148, protease, chemical modification, citraconic anhydride

Tipe Karya Ilmiah: Tesis (Other)
Subyek: Q Science (General) > QD Chemistry
Program Studi: Fakultas MIPA > Prodi Magister Ilmu Kimia
Depositing User: 3479423 . Digilib
Date Deposited: 12 Dec 2015 03:44
Last Modified: 12 Dec 2015 03:44
URI: http://digilib.unila.ac.id/id/eprint/15672

Actions (login required)

View Item View Item