PENGARUH MODIFIKASI KIMIA TERHADAP STABILITAS ENZIM SELULASE DARI BAKTERI LOKAL Bacillus subtilis ITBCCB148 MENGGUNAKAN SITRAKONAT ANHIDRIDA

PUTRI AMALIA, 1427011007 (2016) PENGARUH MODIFIKASI KIMIA TERHADAP STABILITAS ENZIM SELULASE DARI BAKTERI LOKAL Bacillus subtilis ITBCCB148 MENGGUNAKAN SITRAKONAT ANHIDRIDA. Masters thesis, UNIVERSITAS LAMPUNG.

[img]
Preview
Text
ABSTRAK INGGRIS & INDONESIA.pdf

Download (15Kb) | Preview
[img] Text
TESIS FULL.pdf
Restricted to Registered users only

Download (1685Kb)
[img]
Preview
Text
TESIS TANPA BAB PEMBAHASAN.pdf

Download (1343Kb) | Preview

Abstrak

ABSTRAK Enzim selulase banyak digunakan dalam berbagai industri untuk mengkonversi selulosa menjadi glukosa. Dalam proses industri diperlukan enzim yang stabil pada pH dan suhu ekstrim. Untuk mencapai tujuan tersebut, telah dilakukan penelitian untuk meningkatkan stabilitas enzim selulase dari Bacillus subtilis ITBCCB148 dengan metode modifikasi kimia menggunakan sitrakonat anhidrida. Tahapan yang dilakukan pada penelitian sebagai berikut: produksi, isolasi, pemurnian, modifikasi kimia menggunakan sitrakonat anhidrida dan karakterisasi enzim selulase hasil pemurnian dan hasil modifikasi. Hasil penelitian menunjukkan bahwa aktivitas spesifik ekstrak kasar enzim selulase 4,263 U/mg dan aktivitas spesifik enzim selulase hasil pemurnian meningkat 8,4 kali menjadi 35,823 U/mg. Enzim hasil pemurnian memiliki pH optimum 6,0; suhu optimum 40oC; KM = 101,583 mg/mL substrat; Vmaks = 416,667 μmol/mL.menit; ki = 0,033 menit-1; t1/2 = 21,000 menit; dan ΔGi = 96,324 kJ/mol. Enzim hasil modifikasi menggunakan sitrakonat anhidrida (59, 66, 74, 81, dan 86%) memiliki pH optimum 6,0; suhu optimum 50oC; KM secara berurutan 54,349; 64,889; 114,136; 126,750; dan 65,114 mg/mL substrat; Vmaks secara berurutan 232,558; 277,778; 454,545; 500,000; dan 285,714 μmol/mL.menit; ki secara berurutan 0,021; 0,020; 0,018; 0,016; dan 0,015 menit-1; t1/2 secara berurutan 33,000; 34,650; 38,500; 43,312; dan 46,200 menit; ΔGi secara berurutan 101,342; 101,474; 101,758; 102,074; dan 102,401 kJ mol-1. Data tersebut, menunjukkan modifikasi kimia enzim selulase dari Bacillus subtilis ITBCCB148 menggunakan sitrakonat anhidrida dapat meningkatkan suhu dan stabilitas termal. Kata kunci : Bacillus subtilis ITBCCB148, selulase, modifikasi kimia, sitrakonat anhidrida. ABSTRACT Cellulase enzymes are widely used in various industries to convert cellulose into glucose. In the industrial process requires an enzyme which is stable at extremes pH and temperature. To achieve these objectives, the research has been done to increase the stability cellulase enzymes from Bacillus subtilis ITBCCB148 by chemical modification method using citraconic anhydride. Steps have being taken in the research as follows; production, isolation, purification, chemical modification using citraconic anhydride and characterization purified and modified cellulase enzyme. The results showed that the specific activity of crude extract cellulase enzyme 4.263 U/mg and the specific activity of purified cellulase enzymes increased 8.4 times to 35.823 U/mg. The purified enzyme has optimum pH 6.0; optimum temperature 40oC; KM = 101.583 mg/mL substrate; Vmaks = 416.667 μmol/mL.min; ki = 0.033 min-1; t1/2 = 21.000 min; and ΔGi = 96.324 kJ/mol. The modified enzyme using citraconic anhydride (59, 66, 74, 81, and 86%) has optimum pH 6.0; optimum temperature 50oC; in a series KM 54.349; 64.889; 114.136; 126.750; and 65.114 mg/mL substrate; in a series Vmaks 232.558; 277.778; 454.545; 500.000; and 285.714 μmol/mL.min; in a series ki 0.021; 0.020; 0.018; 0.016; and 0.015 min-1; in a series t1/2 33.000; 34.650; 38.500; 43.312; and 46.200 min; in a series ΔGi 101.342; 101.474; 101.758; 102.074; and 102.401 kJ/mol. The data shows the chemical modification of cellulase enzymes from Bacillus subtilis ITBCCB148 using citraconic anhydride can increase the temperature and thermal stability. Key words : Bacillus subtilis ITBCCB148, cellulase, chemical modification, citraconic anhydride.

Tipe Karya Ilmiah: Tesis (Masters)
Subyek: Q Science (General) > QD Chemistry
Program Studi: Fakultas MIPA > Prodi Magister Ilmu Kimia
Depositing User: 78053181 . Digilib
Date Deposited: 23 Jun 2016 08:37
Last Modified: 23 Jun 2016 08:37
URI: http://digilib.unila.ac.id/id/eprint/22835

Actions (login required)

View Item View Item