AMOBILISASI ENZIM α-AMILASE DARI Bacillus subtilis ITBCCB148 DENGAN MENGGUNAKAN ZEOLIT

Fathaniah Sejati, 1317011021 (2017) AMOBILISASI ENZIM α-AMILASE DARI Bacillus subtilis ITBCCB148 DENGAN MENGGUNAKAN ZEOLIT. FAKULTAS MATEMATIKA DAN ILMU PENGETAHUAN ALAM, UNIVERSITAS LAMPUNG.

[img]
Preview
File PDF
ABSTRAK.pdf

Download (15Kb) | Preview
[img] File PDF
SKRIPSI FULL.pdf
Restricted to Hanya pengguna terdaftar

Download (1124Kb)
[img]
Preview
File PDF
SKRPSI TANPA BAB PEMBAHASAN.pdf

Download (913Kb) | Preview

Abstrak (Berisi Bastraknya saja, Judul dan Nama Tidak Boleh di Masukan)

Enzim α-amilase merupakan enzim yang dapat memutus ikatan α-1,4 glikosida pada amilum. Enzim ini banyak dimanfaatkan dalam berbagai proses industri, baik industri pangan maupun non-pangan. Dalam proses industri enzim harus mampu bekerja pada kondisi pH ekstrim serta mempunyai stabilitas termal yang tinggi. Namun, umumnya enzim tidak stabil pada kondisi tersebut. Penelitian ini bertujuan untuk meningkatkan stabilitas enzim α-amilase dari isolat bakteri lokal Bacillus subtilis ITBCCB148 dengan amobilisasi menggunakan zeolit. Untuk mencapai tujuan tersebut maka dilakukan proses produksi, isolasi, pemurnian, amobilisasi enzim, dan karakterisasi enzim α-amilase sebelum dan sesudah amobilisasi. Aktivitas spesifik enzim hasil pemurnian diperoleh sebesar 24.735,715 U/mg, meningkat 19 kali dibandingkan ekstrak kasar enzim yaitu 1.285,867 U/mg. Enzim hasil pemurnian bekerja optimum pada suhu 65ºC, sedangkan enzim amobil pada suhu 75ºC. Aktivitas sisa yang dihasilkan pada uji stabilitas termal pada suhu 65ºC selama 100 menit terhadap enzim hasil pemurnian adalah sebesar 20%, sedangkan enzim amobil sebesar 40%. Data kinetika enzim hasil pemurnian diperoleh data KM = 7,543 mg mL 1, Vmaks = 147,058 μmol mL-1 menit-1, t1/2 = 30 menit, ki = 0,023 menit-1 dan ΔGi = 103,65 kJ mol-1, sedangkan enzim amobil adalah KM = 6,779 mg mL-1, Vmaks = 97,087 μmol mL-1 menit-1 , t1/2 = 49 menit, ki = 0,014 menit-1 dan ΔGi = 105,03 kJ mol-1. Amobilisasi menggunakan zeolit telah berhasil meningkatkan 1,64 kali stabilitas termal enzim, yang ditunjukkan oleh penurunan nilai ki. Kata kunci : α-Amilase, Bacillus subtilis ITBCCB148, amobilisasi enzim, zeolit. ABSTRACT α-amylase is an enzyme that breaks α-1-4 glycoside bond in amylum. It has been widely used in a number of industrial processes such as food industry and non food industry. In industrial process, this enzyme must be able to work in an extreme pH and temperature. However, an enzyme is not normally stable in these conditions. The objective of this research was to improve the stability of α-amylase enzyme from local bacteria bacillus subtilis ITBCCB148 with immobilization using zeolite. A sequential processes were conducted, such as by production, isolation, purification, immobilization, and characterization the α-amylase before and after immobilization. The specific activity of purified enzyme was obtained 24735.715 U/mg, increased 19 times higher than the crude extract enzyme (1285.867 U/mg). The purified enzyme worked well at 65ºC and the immobilized at 75ºC. From thermal stability test at 65ºC for 100 minutes, residual activity of the purified and the immobilized enzyme were 20% and 40%, respectively. Kinetic data of the purified enzyme were KM value = 7.543 mg mL 1, Vmaks = 147.058 μmol mL-1 minute-1, t1/2 = 30 minutes, ki = 0.023 minute-1, and ΔGi = 103.65 kJ mol-1, while the immobilized were KM = 6.779 mg mL-1, Vmaks = 97.087 μmol mL-1 minute-1, t1/2 = 49 minutes, ki = 0.014 minute-1 dan ΔGi = 105.03 kJ mol-1. Enzyme immobilization using zeolite has succeeded in increasing the thermal stability of the enzyme as much as 1.64 times, which is indicated by decrease of ki value. Keywords : α-amylase, Bacillus subtilis ITBCCB148, enzyme immobilization, zeolite.

Jenis Karya Akhir: Skripsi
Subyek: > Q Science (General)
Program Studi: FAKULTAS MIPA > Prodi Kimia
Pengguna Deposit: 19815040 . Digilib
Date Deposited: 09 Aug 2017 07:31
Terakhir diubah: 09 Aug 2017 07:31
URI: http://digilib.unila.ac.id/id/eprint/27851

Actions (login required)

Lihat Karya Akhir Lihat Karya Akhir