KONVERSI ENZIMATIS PATI ONGGOK MENJADI GLUKOSA MENGGUNAKAN ENZIM α-AMILASE DARI Bacillus subtilis ITBCCB148 YANG DIAMOBILISASI DENGAN BENTONIT UNTUK PRODUKSI BIOETANOL

BUNGA LANTRI DWINTA, 1417011018 (2018) KONVERSI ENZIMATIS PATI ONGGOK MENJADI GLUKOSA MENGGUNAKAN ENZIM α-AMILASE DARI Bacillus subtilis ITBCCB148 YANG DIAMOBILISASI DENGAN BENTONIT UNTUK PRODUKSI BIOETANOL. Fakultas Matematika dan Ilmu Pengetahuan Alam, Universitas Lampung.

[img]
Preview
Text
ABSTRAK (ABSTRACT).pdf

Download (959Kb) | Preview
[img] Text
SKRIPSI FULL.pdf
Restricted to Registered users only

Download (1286Kb)
[img]
Preview
Text
SKRIPSI TANPA BAB PEMBAHASAN.pdf

Download (1287Kb) | Preview

Abstrak

Amilase banyak digunakan secara komersial dalam produk industri pangan dan non pangan. Salah satunya adalah produk bioetanol, maka enzim yang digunakan sebaiknya memiliki stabilitas enzim yang tinggi agar dapat bekerja pada pH dan suhu ekstrim. Penelitian ini bertujuan untuk mengetahui pengaruh amobilisasi enzim pada matriks pengamobil yaitu bentonit terhadap kestabilan enzim. Enzim amobil kemudian digunakan untuk mengonversi substrat pati onggok menjadi glukosa untuk produksi bioetanol. Tahap penelitian ini meliputi proses produksi, isolasi, pemurnian enzim, amobilisasi enzim, karakterisasi enzim, konversi enzimatis, dan fermentasi. Hasil penelitian menunjukkan aktivitas spesifik enzim murni sebesar 22.388,82 U/mg dan kemurniannya meningkat 32,61 kali dibandingkan ekstrak kasar enzim. Enzim murni memiliki suhu optimum 55ºC, KM = 4,8 mg/mL substrat, dan Vmaks = 50 μmol mL-1 menit-1, sedangkan enzim amobil memiliki suhu optimum 60 ºC, KM = 9,81 mg/mL substrat, dan Vmaks = 34,01 μmol mL-1 menit-1. Aktivitas sisa dari enzim murni dan enzim amobil pada uji stabilitas termal berturut-turut adalah 28 dan 61%. Data kinetika enzim murni diperoleh nilai ki = 0,014 menit-1, ΔGi = 98,645 kJ mol-1, dan t1/2 = 49,5 menit, sedangkan enzim amobil diperoleh nilai ki = 0,005 menit-1, ΔGi = 107,876 kJ mol-1, dan t1/2 = 138,6 menit, dari data tersebut menunjukkan bahwa amobilisasi dengan bentonit dapat meningkatkan kestabilan enzim. Kadar bioetanol yang diperoleh dari proses fermentasi menggunakan S. cereviciae dan ragi berturut-turut adalah 0,215 dan 0,247%. Kata kunci : α-amilase, amobilisasi enzim, Bacillus subtilis ITBCCB148, bentonit, bioetanol, pati onggok. Amylase is widely apply commercially in food and non-food industry. One of them is in bioethanol production the required-enzyme should have high stability and also stable on pH and extreme temperature. This study explored the effect of amylase immobilization on bentonite matrix to have high stability that required to convert the starch substrate into glucose in a part of bioethanol production. The steps of this study includes the production process, isolation, purification, immobilization, characterization, enzymatic conversion, and fermentation. Our investigation showed that the specific activity of purified enzyme was 22,388.82 U/mg and its purity increased 32.61 times than crude extract ones. Purified enzyme has an optimum temperature of 55ºC, KM = 4.8 mg/mL substrate, and Vmax = 50 μmol mL-1 min-1, in addition the immobilized enzyme has an optimum temperature of 60 ºC, KM = 9.81 mg/mL substrate, and Vmax = 34.01 μmol mL-1 min-1. The residual activity of purified and immobilized enzymes in the thermal stability test were 28 and 61%. From data of purified enzyme kinetics showed that the value of ki = 0.014 min-1, ΔGi = 98.645 kJ mol-1, and t1/2 = 49.5 min, in addition the immobilized enzyme has ki = 0.005 min-1, ΔGi = 107.876 kJ mol-1, and t1/2 = 138.6 min respectively. Our investigation showed that immobilization bentonite-immobilized amylase has higher stability than the pure one. Bioethanol obtained from fermentation process using S.cereviciae and yeast were 0.215 and 0.247% respectively. Keywords: α-amylase, enzyme immobilization, Bacillus subtilis ITBCCB148, bentonite, bioethanol, onggok starch.

Tipe Karya Ilmiah: Skripsi
Subyek: Q Science (General) > QD Chemistry
Program Studi: Fakultas MIPA > Prodi Kimia
Depositing User: 188126907 . Digilib
Date Deposited: 22 Oct 2018 06:45
Last Modified: 22 Oct 2018 06:45
URI: http://digilib.unila.ac.id/id/eprint/37184

Actions (login required)

View Item View Item