@phdthesis{eprints15672,
           month = {Oktober},
           title = {PENINGKATAN KESTABILAN ENZIM PROTEASE DARI Bacillus subtilis ITBCCB148 DENGAN MODIFIKASI KIMIA MENGGUNAKAN SITRAKONAT ANHIDRIDA},
          school = {Universitas Lampung},
          author = {1327011028 Nanik Suwarso},
            year = {2015},
             url = {http://digilib.unila.ac.id/15672/},
        abstract = {protein menjadi asam amino dan banyak digunakan pada proses industri dalam keadaan yang stabil pada suhu dan pH yang ekstrim. Sehingga penelitian dilakukan dengan tujuan untuk meningkatkan stabilitas enzim protease dari bakteri Bacillus subtilis ITBCCB148 dengan modifikasi kimia menggunakan sitrakonat anhidrida. Untuk mencapai tujuan tersebut, dilakukan produksi, isolasi, pemurnian, modifikasi kimia menggunakan sitrakonat anhidrida dan karakterisasi enzim protease hasil pemurnian dan enzim protease hasil modifikasi.
Hasil penelitian menunjukkan bahwa aktivitas spesifik enzim protease hasil pemurnian 1.006,648 U/mg, meningkat 14 kali dibandingkan dengan ekstrak kasar enzim yang mempunyai aktivitas spesifik 70,352 U/mg. Enzim hasil pemurnian ini mempunyai pH optimum 6,5; suhu optimum 50oC; KM = 23,565 mg/mL substrat; Vmaks = 434,783 {\ensuremath{\mu}}mol/mL.menit; ki = 0,085 menit-1; t1/2 = 8,153 menit dan {\ensuremath{\Delta}}Gi = 96,944 KJ/mol. Enzim hasil modifikasi menggunakan sitrakonat anhidrida dengan derajat modifikasi 65, 70 dan 75\% mempunyai pH optimum 7,0; suhu optimum 55oC; KM berturut-turut sebagai berikut: 11,658; 13,300 dan 14,571 mg/mL substrat; Vmaks berturut-turut sebagai berikut: 243,902; 250,000 dan 285,714 {\ensuremath{\mu}}mol mL-1 menit-1; ki berturut-turut sebagai berikut: 0,081; 0,079 dan 0,071 menit-1; waktu paruh (t1/2) berturut-turut sebagai berikut: 8,556; 8,772 dan 9,760 menit; {\ensuremath{\Delta}}Gi berturut-turut sebagai berikut: 98,584; 98,688 dan 98,980 kJ mol-1. Modifikasi kimia enzim protease dari Bacillus subtilis ITBCCB148 menggunakan sitrakonat anhidrida dapat meningkatkan stabilitas termal sebesar 1,0-1,2 kali yang dapat dilihat dari penurunan nilai ki, peningkatan waktu paruh dan {\ensuremath{\Delta}}Gi.
Kata kunci : Bacillus subtilis ITBCCB148, Protease, Modifikasi kimia, Sitrakonat anhidrida


Abstrak Bahasa Inggris

Protease is extracellular enzymes which hydrolysis molecular protein became amino acid and it is almost used in industrial process which it has work in extreme temperature and pH. So the research was aimed to increase stability protease from Bacillus subtilis ITBCCB148 by chemical modification with citraconic anhydride. To approach this aims, the production, isolation, pirufication, modification and characterization purified protease enzyme were done.
The result showed that the native enzyme has specific activity 1,006.648 U/mg, the pureness increase 14 times than the extract of rough enzyme with specific activity 70.352 U/mg. This enzyme has optimum pH 6,5; optimum temperature 50oC; KM = 23.565 mg/mL substrate; Vmaks = 434.783 {\ensuremath{\mu}}mol/mL.minutes; ki = 0.085 minutes-1; t1/2 = 8.153 minutes and {\ensuremath{\Delta}}Gi = 96.944 kJ/mol. The modified enzymes with citraconic anhydride produced modified enzyme with the modification degre 65; 70 and 75\% has optimum pH 7,0; optimum temperature 55oC; were shown with the following data KM: 11,658; 13.300 and 14.571 mg/mL substrate; Vmaks: 243.902; 250.000 and 285.714 {\ensuremath{\mu}}mol mL-1 minutes-1; ki: 0.081; 0.079 and 0.071 minutes-1; half time (t1/2): 8.556; 8.772 and 9.760 minutes; {\ensuremath{\Delta}}Gi: 98.584; 98.688 and 98.980 kJ mol-1. The chemical modification on the purified protease enzyme from Bacillus subtilis ITBCCB148 with citraconic anhydride has been able to increase the termal stability 1.0-1.2 times with the descreasing of value ki, and increasing of half time and {\ensuremath{\Delta}}Gi.
Keywords : Bacillus subtilis ITBCCB148, protease, chemical modification, citraconic anhydride}
}