TY  - THES
ID  - eprints18790
UR  - http://digilib.unila.ac.id/18790/
A1  - Ni Putu Naris Berdianti, (1327011029)
Y1  - 2015/12/21/
N2  - Penelitian ini dilakukan dengan tujuan untuk meningkatkan kestabilan enzim ?- amilase dari Aspergillus niger L-51 dengan modifikasi kimia. Penelitian ini dilakukan dengan beberapa tahapan yaitu isolasi, pemurnian dan modifikasi kimia. Isolasi enzim dilakukan dengan menggunakan sentrifugasi dingin, pemurnian enzim menggunakan fraksinasi amonium sulfat dan dialisis, sedangkan modifikasi kimia menggunakan sitrakonat anhidrida. Aktivitas enzim ?-amilase ditentukan dengan metode Fuwa dan metode Mandels, sedangkan metode Lowry digunakan untuk menentukan kadar protein enzim. Derajat modifikasi ditentukan dengan menggunakan asam trinitrobenzena sulfonat (TNBS). Hasil penelitian
menunjukan suhu optimum enzim hasil pemurnian adalah 50oC, pH optimum 5,5; KM = 5,614 mg/ml substrat, dan Vmaks = 175,438 ?mol/ml.menit. Stabilitas termal enzim hasil pemurnian ditunjukan dengan nilai t1/2 = 60,261 menit, ki = 0,0115 menit-1, dan ?Gi 102,318 kJ mol-1. Suhu optimum enzim hasil modifikasi (32%,
49% dan 61% ) adalah 50oC, pH optimum 5,5; Stabilitas termal enzim hasil
modifikasi (32%, 49% dan 61%) ditunjukan dengan nilai t 1/2 = 77,865 menit,
79,655 menit, dan 84,512 menit. Nilai ki = 0,0089 menit-1, 0,0087 menit-1, 0,0082 menit-1. Sedangkan nilai ?Gi = 102,968 kJ mol-1, 103,029 kJ mol-1 dan 103,032 kJ mol-1. Berdasarkan penurunan nilai ki, modifikasi kimia enzim ?-amilase dari Aspergillus niger L-51 dengan menggunakan sitrakonat anhidrida dapat meningkatkan kestabilan enzim antara 1,2 ? 1,4 kali dibandingkan enzim hasil pemurnian.
Kata kunci : Aspergillus niger L-51, ?-Amilase, modifikasi kimia, sitrakonat anhidrida


ABSTRAK BAHASA INGGRIS

This research was aimed to study the effect of chemical modification on the thermal stability of ?-amylase from local fungi isolate Aspergillus niger L-51 which. To achieve this aim, isolation purification, and chemical modification of the enzyme were performed. Enzyme was purified by ammonium sulphate fractionation and dialysis, and followed by chemical modification with citraconic anhydride. The ?-amilase activity was measured by Fuwa method and Mandels method, protein consentration was measured by Lowry method, while the modification degree was measured by using trinitrobenzen sulfonac acid (TNBS). The results showed that the optimum temperature of the native enzyme was 50?C; optimum pH= 5.5; KM = 5.614 mg/ml substrate, and Vmaks = 175.438
?mol/ml.minute. The thermal stability of the native enzyme has data of: t1/2 =
60.261 min, ki = 0.0115 min-1, ?Gi 102.318 kJ mole-1. The modified enzymes with citraconic anhydride with modification degree of 32; 49; and 61% showed the optimum temperature and optimum pH, KM, Vmaks, t ½ , ki, ?Gi i.e: 50?C,
5.5, 6.734 mg/mL substrate, 156.250 ?mol/mL.minute, 77.865 minute, 0.0089 minute-1, 102.968 kJ mole-1; 50?C, 5.5, 5.124 mg/mL substrate, 135.135 ?mol/mL.minute, 79.655 minute, 0.0087 minute-1, 103.029 kJ mole-1; 50?C, 5.5,
4,107 mg/mL substrate, 126.582 ?mol/mL.minute, 84.512 minute, 0.0082 minute-
1, 103.032 kJ mole-1, respectively. While based on the decrease of ki values, the chemical modification on the native ?-amylase has been able to increase the thermal stability up to 1.2 ? 1.4 times compared to that of the native one.
Keywords : Aspergillus niger L-51, ?-amylase, chemical modification, citraconic anhydride
PB  - UNIVERSITAS LAMPUNG
M1  - other
TI  - PENINGKATAN KESTABILAN ENZIM ?- AMILASE DARI Aspergillus niger L-51 DENGAN MODIFIKASI KIMIA MENGGUNAKAN SITRAKONAT ANHIDRIDA
AV  - restricted
ER  -