TY  - GEN
CY  - UNIVERSITAS LAMPUNG
ID  - eprints57109
UR  - http://digilib.unila.ac.id/57109/
A1  - Nurmala, 1517011136
Y1  - 2019///
N2  - Enzymes are biocatalysts which are widely applied in the industrial field. The use 
of enzymes in industry has certain condition, has a high thermal stability. Therefore, 
research is needed to improve the stability of enzyme. In this study to improve the 
stability of the enzyme, chemical modification was carried out using 
dimethyladipimidate (DMA). The stages of this study include the isolation, 
purification, modification, and characterization of the purified enzyme before and 
after modification. The result showed that the ?-amylase after purification had a 
spesific activity of 7,010.42 U/mg whose purity increased 7 times compared to
crude extract. The purified enzyme had a pH of 5; optimum temperature of 55 ºC; 
KM = 1.95 mg/mL substrate; and Vmax = 109.36 ?mol/mL.minute. Thermal stability 
test of the purified enzyme had residual activity of 17.17 % and value of t1/2 = 25.86 
minutes; ki = 0.044 minute -1
; and ?Gi = 101.885 KJ/mol. The enzyme that had been
modified using DMA with a concentration variation of 0.5; 1; and 1.5 % had pH of 
5.5 and optimum temperature of 65 ºC; respectively had KM = 1.24, 1.42, and 1.91
mg/mL substrate; Vmax = 22.92, 35.77, and 51.10 ?mol/mL.minute. Thermal 
stability test of the modified enzyme with a concentration variation of 0.5; 1 and 
1.5 % had residual activity, respectively 59.16 , 46.18 , dan 34.43 % and had value
of t1/2 = 85.55, 58.25, and 37.46 minutes; ki = 0.0081, 0.0119, and 0.0185 minute-1
;
and also ?Gi = 117.09, 116.02, and 114.80 KJ/mol. A decrease in ki, an increase in 
half-life (t1/2) and ?Gi indicate that the modified ?-amylase enzyme using DMA is 
more stable than the purified enzyme.
Keywords: ?-amylase, Aspergillus fumigatus, Dimethyladipimidate.

Enzim merupakan biokatalisator yang diaplikasikan secara luas pada bidang 
industri. Pemanfaatan enzim dalam industri memiliki kriteria yang harus dipenuhi 
yaitu mempunyai kestabilan termal yang tinggi. Oleh karena itu, perlu dilakukan 
penelitian mengenai peningkatan stabilitas enzim. Pada penelitian ini untuk 
meningkatkan kestabilan enzim dilakukan modifikasi kimia menggunakan 
dimetiladipimidat (DMA). Tahap penelitian ini meliputi proses isolasi enzim, 
pemurnian enzim, modifikasi enzim, serta karakterisasi enzim hasil pemurnian 
sebelum dan setelah modifikasi. Hasil menunjukkan enzim ?-amilase hasil
pemurnian mempunyai aktivitas spesifik sebesar 7.010,42 U/mg yang 
kemurniannya meningkat 7 kali dibandingkan dengan ekstrak kasar. Enzim 
?-amilase hasil pemurnian mempunyai pH 5,5; suhu optimum 55 ºC; nilai KM = 
1,95 mg/mL substrat dan nilai Vmaks = 109,36 ?mol/mL.menit. Uji stabilitas termal 
enzim ?-amilase hasil pemurnian pada suhu 55 ºC selama 60 menit mempunyai 
aktivitas sisa sebesar 17,17 % dan memiliki nilai t1/2 = 25,86 menit; ki = 0,0268 
menit-1
; dan ?Gi = 113,69 KJ/mol. Enzim yang telah dimodifikasi menggunakan 
DMA dengan variasi konsentrasi 0,5; 1; dan 1,5 % mempunyai pH 5,5 dan 
suhu optimum 65 ºC nilai KM = 1,24; 1,42; dan 1,91 mg/mL substrat dan nilai 
Vmaks = 22,92; 35,77; dan 51,10 ?mol/mL.menit. Uji stabilitas termal enzim 
hasil modifikasi pada suhu 65 ºC selama 60 menit mempunyai aktivitas sisa sebesar 
59,16; 46,18; dan 34,43 % serta memilki nilai t1/2 = 85,55; 58,25; dan 37,46 menit; 
nilai ki = 0,0081; 0,0119; dan 0,0185 menit-1
; dan nilai ?Gi = 117,09; 116,02; dan 
114,80 KJ/mol. Penurunan nilai ki serta peningkatan t1/2 dan ?Gi menunjukkan 
bahwa enzim hasil modifikasi menggunakan DMA lebih stabil dibandingkan 
dengan enzim hasil pemurnian.
Kata kunci: ?-amilase, Aspergillus fumigatus, Dimetiladipimidat.

PB  - Fakultas Matematika dan Ilmu Pengetahuan Alam
TI  - PENINGKATAN STABILITAS ENZIM ?-AMILASE DARI Aspergillus 
fumigatus DENGAN MODIFIKASI KIMIA MENGGUNAKAN 
DIMETILADIPIMIDAT
AV  - restricted
ER  -