TY  - GEN
CY  - UNIVERSITAS LAMPUNG
ID  - eprints81195
UR  - http://digilib.unila.ac.id/81195/
A1  - M. Fahrezi Cahaya , Saputra 
Y1  - 2024/10/18/
N2  - Kebutuhan industri yang meningkat terhadap katalis tidak sebanding
dengan ketersediaannya, sehingga perlu cara yang optimal dalam penggunaannya.
Salah satu katalis yang efisien dan ekonomis adalah enzim lipase. Enzim lipase
memiliki aktivitas katalitik yang tinggi namun tidak bisa digunakan berulang kali.
Untuk mengatasi hal tersebut, solusi yang efektif adalah dengan mengimobilisasi
enzim tersebut, agar dapat digunakan secara berulang.
Penelitian ini bertujuan untuk mengimobilisasi enzim lipase dari bakteri
Pseudomonas sp. LPG171 melalui metode adsorpsi pada matriks hidroksiapatit.
Prosedur yang dilakukan meliputi: peremajaan bakteri, produksi enzim, pemurnian,
imobilisasi enzim, dan karakterisasi enzim lipase. Aktivitas hidrolisis enzim lipase
diukur dengan metode Kwon and Rhee, aktivitas transesterifikasi dengan metode
Fu, serta kadar protein dengan metode Lowry.
Hasil aktivitas hidrolisis pada tahap pemurnian kromatografi filtrasi gel
menunjukkan aktivitas spesifik 80,15 U/mg, meningkat kemurniannya 16,18 kali
dibandingkan dengan ekstrak kasar yang memiliki aktivitas spesifik 4,95 U/mg.
Aktivitas hidrolisis enzim lipase yang diimobilisasi dan enzim lipase bebas tidak
mengubah kondisi pH dan waktu inkubasi, tetapi suhu optimalnya meningkat dari
35 °C menjadi 50 °C. Uji pemakaian berulang menunjukkan bahwa aktivitas enzim
lipase pada reaksi hidrolisis menurun dari 2,53 U/mL menjadi 1,25 U/mL setelah 5
kali pemakaian, menunjukkan penurunan aktivitas hingga 50% dari aktivitas awal.
Kata kunci: Pseudomonas sp. LPG171., lipase, imobilisasi, hidroksiapatit.

The increasing industrial demand for catalysts is not matched by their
availability, necessitating optimal methods for their use. One efficient and
economical catalyst is lipase enzyme. Lipase has high catalytic activity but cannot
be reused multiple times. To address this issue, an effective solution is to
immobilize the enzyme, allowing it to be used repeatedly.
This research aims to immobilize lipase enzyme from Pseudomonas sp.
LPG171 bacteria using an adsorption method on hydroxyapatite matrix. The
procedures involved include: bacterial rejuvenation, enzyme production,
purification, enzyme immobilization, and characterization of lipase enzyme. The
hydrolysis activity of lipase enzyme is measured using the Kwon and Rhee method,
transesterification activity is measured using the Fu method, and protein
concentration is determined using the Lowry method.
Transesterification activity in gel filtration chromatography showed unit
activity of 31,08 U/mL. While hydrolysis activity at the purification stage using gel
filtration chromatography showed a specific activity of 80.15 U/mg, increasing its
purity by 16.18 times compared to the crude extract, which had a specific activity
of 4.95 U/mg. The hydrolysis activity of both immobilized lipase enzyme and free
lipase enzyme did not change the pH conditions and incubation time, but the
optimal temperature increased from 35 °C to 50 °C. The repeated use test showed
that the activity of lipase enzyme in the hydrolysis reaction decreased from 2.53
U/mL to 1.25 U/mL after 5 uses, indicating a 50% reduction in activity from the
initial value.
Keywords: Pseudomonas sp. LPG171., lipase, immobilization, hydroxyapatite.
PB  - FAKULTAS MATEMATIKA DAN ILMU PENGETAHUAN ALAM
TI  - IMOBILISASI ENZIM LIPASE DARI BAKTERI Pseudomonas sp. LPG171
DENGAN METODE ADSORPSI PADA MATRIKS HIDROKSIAPATIT
AV  - restricted
ER  -